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固定化雙酶耦聯(lián)體系制備手性胺

任紅; 郭敏杰; 霍鶴宇; 姚光曉; 王世珍 廈門大學(xué)化學(xué)化工學(xué)院; 福建廈門361005; 廈門市合成生物學(xué)重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室; 福建廈門310065

關(guān)鍵詞:生物催化 胺脫氫酶 甲酸脫氫酶 手性胺 雙酶耦聯(lián)體系 

摘要:胺脫氫酶(amine dehydrogenase, AmDH)能夠在輔酶的作用下不對(duì)稱還原前手性酮制備手性胺,并與甲酸脫氫酶(formate dehydrogenase, FDH)構(gòu)建耦聯(lián)雙酶反應(yīng)體系,通過酶活檢測與高效液相色譜法得出, AmDH和FDH濃度比為4∶1、底物濃度為10 mmol/L、輔酶濃度為0.025mmol/L時(shí),是游離雙酶耦聯(lián)體系最優(yōu)反應(yīng)條件。為提高雙酶耦聯(lián)體系的穩(wěn)定性,將聚乙烯亞胺-雙酶復(fù)合物作為模板和催化劑,誘導(dǎo)鈦前驅(qū)體Ti-BALDH(titanium(IV)bis-(ammoniumlactato)-dihydroxide)縮聚,形成固定化耦聯(lián)體系.與游離酶體系相比,輔酶可在固定化酶體系的微環(huán)境中高效循環(huán)再生,大大提高了多酶耦聯(lián)體系的催化效率。

深圳大學(xué)學(xué)報(bào)·人文社會(huì)科學(xué)版雜志要求:

{1}前言應(yīng)交代本研究歷史背景、研究意義和研究目的,提出研究需要解決的問題,重點(diǎn)闡述本研究創(chuàng)新點(diǎn)。

{2}來稿具有科學(xué)性、先進(jìn)性和實(shí)用性,論點(diǎn)鮮明、論據(jù)充分、數(shù)據(jù)準(zhǔn)確、邏輯嚴(yán)謹(jǐn)、文字通順、圖表規(guī)范。

{3}題目簡明扼要,緊扣主題,要有足夠的信息,能引起讀者的興趣,便于檢索。一般不用符號(hào)、公式和縮略語。題目中不建議過多使用定冠詞,尤其首字母不使用定冠詞。

{4}參考文獻(xiàn)應(yīng)引用公開發(fā)表的資料,文獻(xiàn)序號(hào)與其在文中出現(xiàn)的次序一致。參考文獻(xiàn)的不同類型用不同的大寫字母標(biāo)注。

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